|
cienciesnaturals.com
Biologia
Materials complementaris del tema 4
Relació de conceptes:
1.- Lectura
i qüestions: Introducció al metabolisme. ATP i
enzims
Concepte de metabolisme
Tots els éssers vius intercanvien matèria amb el
seu entorn i transformen energia; aquests intercanvis o interrelacions
els permeten sobreviure: realitzar les diferents funcions vitals,
reproduir-se i automantenir-se, és dir, conservar les
pròpies estructures. Els materials necessaris -els nutrients-
que es capten de l'exterior han de seguir tot un conjunt de transformacions
o canvis químics per tal de poder ser útils a les
cèl·lules en forma de biomolècules. A més
a més, en l'interior de les cèl·lules aquests
compostos químics o bé es tranformen per al subministrament
d'energia a les activitats cel·lulars, o bé tenen
una funció plàstica i són les "matèries
primeres" per a la biosíntesi dels components estructurals
de les cèl·lules o de les substàncies intercel·lulars
dels diferents teixits que hi ha en els organismes pluricel·lulars.
Anomanem metabolisme al conjunt de totes les reaccions químiques
que succeeixen en l'interior de les cèl·lules;
tanmateix, aquest concepte sovint es fa servir en el llenguatge
col·loquial i també en biologia aplicada (en medecina,
en nutrició i dietètica o en preparació
esportiva) per a designar el conjunt de totes les reaccions químiques
que hi ha en un organisme pluricel·lular, tant a l'interior
de les cèl·lules com a l'exterior; així,
per exemple, la digestió dels aliments i l'absorció
dels nutrients en el tub digestiu, els processos moleculars de
transport de materials en els líquids circulants -la sang
i la limfa- o l'intercanvi de gasos entre els pulmons i la sang
també es consideren processos que formen part del metabolisme.
En el metabolisme les reaccions químiques estan encadenades,
de manera que el producte d'una reacció és el reactiu
o metabòlit de la següent. Per altra banda, cadascun
dels conjunts de reaccions encadenades que formen el metabolisme
rep el nom genèric de via o ruta metabòlica. Les
vies metabòliques que comporten la síntesi de biomolècules
i de macromolècules a partir de molècules senzilles
o de monòmers reben el nom d'anabolisme, mentre que les
vies metabòliques que trenquen i desfan biomolècules
o biopolímers per a l'obtenció d'energia útil
per a les activitats cel·lulars, constitueixen el catabolisme.
El conjunt de vies metabòliques que connecten les vies
anabòliques -biosintètiques- i les vies catabòliques
-degradatives- rep el nom de metabolisme intermediari.
Característiques de les reaccions
metabòliques
En les reaccions metabòliques com en qualsevol reacció
química, en primer lloc, es formen noves substàncies
-els productes- a partir dels reactius o metabòlits, i
en segon lloc durant la reacció hi ha un intercanvi d'energia
entre els compostos reaccionants i el medi que els envolta.
Però a més a més d'aquestes dues propietats
generals de totes les reaccions químiques ja conegudes
cal assenyalar que:
- Les reaccions metabòliques succeeixen
en un medi aquós; en conseqüència, els reactius
i els productes es troben en dissolució. En aquest sentit
cal afegir que l'aigua és, a més, un reactiu o
un producte d'algunes reaccions metabòliques.
- Les reaccions metabòliques com
ja hem indicat anteriorment, estan encadenades i moltes, a més,
estan acoblades, de manera que l'energia alliberada en una de
les reaccions que s'anomena exoergònica, és captada
per una altra reacció -endoergònica- que requereix
energia.
- Cada reacció metabòlica
té el seu catalitzador o enzim. En general, els catalitzadors
i els enzims en particular són substàncies que
acceleren les reaccions químiques i disminueixen l'energia
d'activació de la reacció.
Hem de recordar que des d'una perspectiva energètica en
tota reacció química cal l'aportació d'una
energia inicial o d'activació perquè s'inici la
reacció, independenment de que la reacció sigui
espontània i vagi acompanyada d'un alliberament d'energia
en forma de calor (reaccions exotèrmiques) o es tracti
d'una reacció que es realitza amb l'absorció d'energia
en forma de calor (reaccions endotèrmiques)
Els tipus de reaccions metabòliques
més freqüents en les cèl·lules són:
- Reaccions d'oxidació-reducció
o de transferència d'electrons. Una oxidació és
una pèrdua d'electrons i una reducció és
un guany d'electrons. En els processos metabòlics les
transferències d'energia van associades a reaccions d'aquests
tipus:
àcid pirúvic + NAD
reduït (dinucleòtid de
nicotinamida i d'adenina) -----> àcid làctic
+ NAD oxidat
CH3-CO-COOH + NADH
+ H ----- > CH3-CHOH-COOH
+ NAD
- Reaccions de condensació que comporten
la formació d'una molècula complexa a partir de
metabòlits més senzills; aquestes reaccions sovint
van acompanyades de l'alliberament de molècules d'aigua:
- Reaccions d'hidròlisi, inverses
a les reaccions de condensació.
- Reaccions de polimerització. Són
les reaccions d'unió de monòmers per a formar una
macromolècula o polímer:
- Reaccions d'isomerització o reaccions
d'ordenació interna dels àtoms d'una molècula
per a formar un isòmer o substància d'igual fórmula
empírica però d'estructura molecular diferent:
- Reaccions de transferència de grups
d'atoms d'una molècula a una altra. Les més freqüents
són les reaccions de fosforilació o d'incorporació
de grups o radicals fosfat a un metabòlit, i les reaccions
inverses o de desfosforilació:
Fosforilació: glucosa
+ ATP (adenosín trifosfat) -----> glucosa - 6 - fosfat
+ ADP (adenosín difosfat)
Organismes autòtrofos i heteròtrofos
En les plantes verdes, en nombroses
soques bacterianes i en les algues unicel·lulars l'energia
necessària per a la síntesi anabòlica, i
en general per a les activitats cel·lulars, procedeix
de l'energia lumínica transformada durant la fotosíntesi
i acumulada en energia lliure de les biomolècules; tots
aquests organismes reben el nom d'autòtrofos. Al contrari,
els animals i els fongs, així com nombrosos organismes
unicel·lulars (protozous i molts bacteris) només
poden fer servir per al seu metabolisme l'energia lliure emmagatzemada
en les biomolècules. Els animals, els fongs, els protozous,
així com els bacteris sapròfits, que descomponen
matèria orgànica mitjançant fermentacions,
els bacteris que viuen en simbiosi amb altres organismes animals
o vegetals, i els bacteris patògens que ens provoquen
malalties són, tots ells, organismes heteròtrofos.
Es defineix com energia lliure i es representa amb el símbol
G, l'energia que està continguda en les substàncies
que participen en una reacció. En les transformacions
químiques espontànies, els productes finals contenen
menys energia lliure que els inicials, és a dir, la variació
d'energia lliure que representem com DG, és negativa (-DG);
de fet, aquestes reaccions són les que en el paràgraf
anterior hem denominat exoergòniques. En canvi, en una
reacció endoergònica la variació d'energia
lliure és positiva.
En el conjunt del metabolisme, tant en els organismes autòtrofos
com en els heteròtrofos, les reaccions endoergòniques
són possibles perquè s'acoblen a d'altres molt
exoergòniques, de forma que la variació d'energia
lliure total és negativa; per aquest motiu, les cèl·lules
disposen d'energia per a les activitats vitals, a més
d'una petita part d'energia que sempre es dissipa en forma de
calor.
L'adenosina-trifosfat o ATP
En totes les cèl·lules
és necessari un mecanisme d'emmagatzement d'energia lliure;
així, quan la glucosa és degradada completament
fins a diòxid de carboni i aigua, amb la participació
de l'oxigen molecular de l'aire en els processos catabòlics,
la quantitat d'energia lliure disponible per a la cèl·lula
és de -686 kcal/mol (cal recordar que la variació
d'energia lliure en un procés exoergònic és
un valor negatiu):
C6H12O6 + 6O2
---> ---> ---> ---> ---> ---> 6CO2 + 6H2O - 686 kcal/mol
Tota aquesta energia s'utilitza en la síntesi
de molècules d'adenosina-trifosfat o ATP a partir d'àcid
fosfòric i d'un altre compost químic similar, l'ADP
o adenosina-difosfat, segons la reacció química:
ADP + H3PO4 + 8,6 kcal/mol -----> ATP + H2O
Aquesta reacció doncs, és
endoergònica i en conseqüència, només
es pot produir si està acoblada a alguna reacció
exoergònica. La reacció inversa, en canvi, és
un procés exoergònic:
ATP + H2O
-----> ADP + H3PO4
- 8,6 kcal/mol
L'ATP i les reaccions de fosforilació
i de desfosforilació exposades actuen com a mecanismes
d'emmagatzement i transport d'energia lliure en els processos
metabòlics de totes les cèl·lules, és
a dir, com a "monèdes d'intercanvi energètic"
que permeten totes les funcions cel·lulars.
Val a dir que, a nivell molecular, la peculiar
estructura dels àtoms de fòsfor envoltats d'àtoms
d'oxigen en els grups fostat units a l'adenosina i a la vegada,
envoltats de càrregues negatives en tensió, representats
amb les lletres gregues a, b i g en la fórmula anterior.
Aquests grups fosfats permeten emmagatzemar energia lliure en
comparació a d'altres enllaços covalents, de la
mateixa manera que una molla tensionada provoca un treball físic
en el moment de desenganxar-se, alliberant així, l'energia
retinguda.
Malgrat el seu caràcter universal,
l'ATP no és l'única biomolècula "d'intercanvi
energètic". El mateix ADP també por cedir
energia a través de la següent reacció de
desfosforilació:
ADP + H2O
-----> AMP + H3PO4
- 7,8 kcal/mol
També l'adenosina-momofosfat o AMP
pot hirdolitzar-se o desfosforilar-se i formar un nucleòtid,
l'adenosina, a través d'una reacció exoergònica:
AMP + H2O
-----> Adenosina + H3PO4 - 3,0 kcal/mol
Per altra banda, en diferents processos
metabòlics hi trobem altres nucleòtids trifosfatats
que acompleixen papers similars a l'ATP; així, en el procés
de síntesi dels glúcids hi participa com a intermediari
metabòlic el uridina-trifosfat o UTP, en la síntesi
de lípids intervé el citidina-trifosfat o CTP,
i finalment, en la síntesi de proteïnes s'hi troba
el GTP o guanosina-trifosfat.
Els enzims
En general, totes les reaccions
metabòliques estan regulades pels enzims, unes proteïnes
globulars que actuen com a catalitzadors, augmentant la velocitat
d'aquelles reaccions que són energèticament possibles.
Els enzims fan possibles les reaccions en les condicions de temperatura,
pressió i pH pròpies del medi intracel·lular,
tot rebaixant l'energia d'activació necessaria perquè
es produexi una reacció. Els enzims no experimenten cap
canvi estructural al final del procés químic que
catalitzen.
A mitjants del segle XIX, el científic
francès Louis Pasteur estudiant la fermentació
alcohòlica va descobrir els enzims, que anomenà
inicialment com ferments. Pasteur creia que l'activitat enzimàtica
era inseperable de les cèl·lules vives, però
l'any 1897 Eduard i Hans Buchner aconseguiren extreure i separar,
sense que perdessin la seva activitat catalítica, els
mateixos enzims de les corresponents cèl·lules.
A començaments del segle XX E. Fisher n'observà
l'especificitat i a l'any 1926 J. Summer obtingué el primer
enzim cristal·litzat i purificat, la ureasa.
Nomenclatura i classificació
dels enzims
Actualment cada enzim té assignats dos noms: el primer,
el nom recomenat consta del sufix -asa precedit del nom del reactiu
o substrat de la reacció, com, per exemple, la ureasa
o la fumarasa; o bé, s'anomenen a partir del mateix sufix
i de l'acció química realitzada, com la lactato-deshidrogenasa
i l'adenilato-ciclasa. Val a dir però, que hi ha enzims
que conserven la seva denominació incial sense cap al·lusió
a la funció catalítica; és el cas dels enzims
digestius tripsina i pepsina.
La Unió Internacional de Bioquímica i Biologia
Molecular (IUBMB a partir de les inicials en anglès) ha
desenvolupat tot un sistema de classificació i nomenclatura
dels enzims, on el sufix -asa s'uneix a una descripció
de la reacció catalitzada. Un exemple: la gliceraldehid
3-fosfat NAD oxidoreductasa; aquest sistema però, és
una mica engorrós i el seu ús no s'ha generalitzat.
La classificació d'enzims de la IUBMB consta de sis grans
grups:
- Òxidoreductases: catalitzen les
reaccions metabòliques de tipus oxidació-reducció.
- Transferases, que catalitzen els intercanvis
de grups metil, amino o fosfat, entre d'altres.
- Hidrolases, que catalitzen les hidròlisis.
- Liases: enzims que trenquen enllaços
de tipus C-C, C-S o C-N.
- Isomerases, que catalitzen les reaccions
de canvi de posició d'àtoms en una mateixa molècula
o d'isomerització.
- Ligases o sintetases, enzims que catalitzen
reaccions de formació d'enllaços del C amb l'O,
amb el S o el N i acoblades a desfosforilacions d'ATP o ADP.
Propietats dels enzims
- Les macromolècules dels enzims
tenen una cavitat anomenada centre actiu o centre catalític.
Aquest centre actiu està format per uns determinats segments
de la cadena d'aminoàcids de l'enzim (E) que determinen
una superfície tridimensional complementària a
la molècula del reactiu o substrat (S). El centre actiu
s'uneix al substrat formant el complex enzim-substrat (ES). El
complex ES és transforma en el complex enzim-producte
(EP) i a continuació, es dissocien l'enzim i el producte
(P).
- La majoria de les reaccions catalitzades
per enzims són entre 1.000 i 100.000.000 de vegades més
ràpides que si es produíssin sense catalitzador.
En general, cada enzim és capaç de transformar
entre 100 i 1.000 molècules de substrat en producte cada
segon. El nombre de molècules de substrat transformades
en producte per una determinada macromolècula enzimàtica
per segon és coneix com a turnover (paraula anglesa que
significa xifra de negocis) o nombre de recanvi.
- Els enzims són altament específics,
de manera que només interactuen amb un o amb molt pocs
substrats i catalitzant tant sols un determinat tipus de reacció
química; aquesta propietat s'anomena especificitat.
- Molts enzims estan associats a cofactors
no proteics per poder ser funcionals, és a dir, per a
poder catalitzar les corresponents reaccions metabòliques.
Alguns cofactors són ions metàl·lics com
el Zn2+,
el Fe2+,
el Cu2+
o el Mg2+;
uns altres, anomenats coenzims són biomolècules
o substàncies derivades de les vitamines (el Coenzim A
o CoA, el NAD o dinucleòtid de nicotinamida, el FAD o
dinucleòtid de flavina i d'adenina, etc). S'anomena holoenzim
al complex format per la unió del cofactor o el coenzim
i l'enzim; mentre que apoenzim és el terme que designa
la part protèica de l'holoenzim. En absència del
corresponent cofactor els apoenzims no són biologicament
funcionals. Un grup prostètic és un coenzim fixament
unit a la proteïna i que no es pot dissociar de l'enzim,
per exemple, la biotina (una vitamina del grup B) que s'uneix
amb un enllaç covalent a les carboxilases.
- Una bona part dels enzims d'una cèl·lula
es localitzen en orgànuls específics. Aquesta compartimentació
del metabolisme aïlla determinats substrats i productes,
i permet un ambient favorable per a cada tipus de reacció
metabòlica, evitant per una banda, les interferències
provocades per molècules que tenen estructures similars
i que podrien dificultar o impedir les reaccions, i per una altra
banda, afavoreix l'encadenament de les vies metabòliques.
Factors que afecten l'activitat enzimàtica
Entre els diferents factors que
poden afavorir o frenar una reacció catalitzada per un
enzim hi ha, en primer lloc, la temperatura. Cada enzim té
una temperatura òptima a la qual la velocitat de reacció
és màxima, però un cop superada aquella
temperatura, la velocitat cau sobtadament fins que s'atura la
reacció, doncs, com totes les proteïnes, els enzims
es desnaturalitzen amb la calor.
Les temperatures òptimes de la majoria dels enzims són
properes a la temperatura corporal. Hi ha, però, exemples
d'adaptacions al medi molt notables, com és el cas d'alguns
enzims de peixos de rius freds (les truites, per exemple) amb
temperatures òptimes més baixes que les dels seus
congèneres que viuen en climes de temperatures més
suaus.
Un segon factor que té una influència sobre la
funció enzimàtica és el pH. Com en el cas
de la temperatura, cada enzim té el seu pH òptim,
relacionat amb la seva estructura protèica i la corresponent
distribució de càrregues en les cadenes d'aminoàcids.
A més a més de la temperatura i el pH, altres factors
que condicionen la major o menor activitat d'un enzim són
les concentracions de substrat, de cofactors o de coenzims i
la concentració de productes.
Regulació de l'activitat enzimàtica
La concentració de productes finals d'un enzim disminueix
normalment la velocitat de la reacció catalitzada i arriba
aturar-la (inhibir-la), fins i tot, pot fer que es produeixi
la reacció en sentit contrari.
Determinades substàncies poden unir-se al centre actiu
d'un enzim al mateix punt que ho fa el substrat; així,
quan hi ha molècules del substrat disponibles per a reaccionar
es troben amb el centre actiu ocupat i la reacció no té
lloc. Aquest fenòmen rep el nom d'inhibició competitiva.
Alguns insecticides són inhibidors irreversibles que s'uneixen
covalentment al centre actiu de l'acetilcolinesterasa, un enzim
que intervé en els processos de la transmissió
nerviosa. Molts antibiòtics actuen de manera similar sobre
determinats enzims bacterians; així, la penicil·lina,
el primer antibiòtic que es va descobrir, actua com inhibidor
d'un enzim implicat en la biosíntesi de les parets bacterianes.
Hi ha un altre tipus d'inhibició anomenada no competitiva,
en la qual la molècula del inhibidor s'uneix en un punt
de l'enzim diferent del centre actiu, però que dificulta
la transformació del complex ES i la formació del
producte.
En general, a les vies metabòliques l'enzim que catalitza
la primera reacció de la cadena actua com a regulador
de tot el procés; així, el producte final de la
via metabòlica inhibeix l'enzim regulador.
Molts enzims reguladors, a més del centre actiu, tenen
un segon centre actiu o regulador on s'uneixen a molècules
diferents del substrat que actuen com inhibidors o bé,
que actuen com activadors de l'activitat enzimàtica:
enzim no actiu + activador
---> enzim activat (E)
enzim activat (E) + substrat (S) ---> complex ES ---> complex
EP ---> enzim + activador + producte
Aquests enzims que requereixen de molècules
activadores diferents als substrats reben el nom d'enzims al·lostèrics.
Hi ha enzims que s'activen o inactiven unint-se mitjançant
enllaços covalents amb fosfats.
Finalment, cal afegir que l'activitat enzimàtica està
regulada per l'acció de les hormones, missatgers químics
corporals que, en general, són transportats pel flux sanguini;
d'aquesta manera es regula el metabolisme a nivell global, adaptant-lo
a les necessitats de l'organisme.
Qüestions
1.1.-
Què és una ruta metabòlica intermediària?
1.2.- A quin tipus de vies metabòliques correspondrien
els processos digestius? Raona la teva resposta.
1.3.- Quins són els grans conjunts de rutes metabòliques
que hi ha en qualsevol cèl·lula del nostre organisme?
1.4.- En la reacció química següent:
CH3-CO-COOH
+ NADH + H ----- > CH3-CHOH-COOH
+ NAD
quines substàncies perden electrons
i quines en guanyen?
1.5.- Escriu la reacció de formació de la
glucosa 1-fosfat a partir de l'ATP. De quin tipus de reacció
es tracta?
1.6.- Quina diferència hi ha entre una reacció
exoergònica i una reacció exotèrmica?
1.7.- Què és una quilocaloria / mol?
1.8.- Escriu la reacció de desfosforilació
de la glucosa 1-fosfat; recorda que aquesta reacció és,
a més a més, una hidròlisi.
1.9.- Escriu les fórmules del citidina-trifosfat
i del guanosina-trifosfat.
1.10.- Els nucleòtids ATP, CTP, GTP i UTP a més
de ser intermediaris energètics del metabolisme, quina
altra funció tenen en l'anabolisme?
1.11.- Quan en l'etiqueta d'un pastisset d'uns 40 g llegim
en l'apartat "informació nutricional" que
el "valor energètic" d'aquest aliment és
de 441 kcal, quin significat metabòlic té aquesta
informació?
- anar a l'activitat complementària
núm. 2
- inici de pàgina
- índex de biologia
- tornar a la pàgina
principal
-
- podeu contactar amb nosaltres
a: editor@cienciesnaturals.com
© 2002-05 Xavier Varela
|
